フォールドフォールドの連鎖
また、何が実際に凝集タンパク質の形成を引き起こすのかも不明である。タウと同様に、Aβ も健康な脳に存在しますが、その形態は可溶性です。タンパク質が何らかの理由で間違って折りたたまれた場合にのみ、耐性の沈着が形成されます。約7年前、テュービンゲンの研究チームは、Aβの場合のこの誤った折り畳みが明らかに伝染性であることを発見した。正常な細胞特異的タンパク質が、すでに誤って折り畳まれているコピーと接触すると、それ自身のタンパク質が変化する折り畳まれ、病的変異体にもなります。 BSEの病原体であるプリオン、スクレイピー、クロイツフェルト・ヤコブ、クールーも全く同じことをします。アルツハイマー病もプリオン病である可能性があるという疑いは明らかでした。
この疑問は未解決のままですが、アルツハイマー病のプリオンとの関連を示す証拠は近年増加しています。これは特に、タウタンパク質も研究者の視野に入ったためである。約3年前、別の研究グループは次のことを観察した。遺伝子組み換えにより病的なタウタンパク質を生成する同種のマウスの脳抽出物をマウスに注射すると、誤って折りたたまれたタウ型が、以前は健康だった動物の脳にも広がる。しかし、科学者らは実験において、欠陥のあるタウとともに、他の潜在的に感染性のある組織をテストマウスに移植された可能性を排除できなかった。たとえば、まだ誰も発見していない病原体に反応して原線維が発生することが考えられます。
脳内征服キャンペーン
バージニア・リーとペンシルベニア大学の同僚らは現在、この可能性を完全に排除できるとしている。彼らの研究では、病気のマウスの脳組織ではなく、合成タウから人工的に作られた神経原線維に頼った。これにより、タウタンパク質と一緒に干渉因子が注入されないようにすることができました。それにもかかわらず、しばらくして、彼らは、誤って折り畳まれたタンパク質が動物の脳内でどのように拡散するかを観察した。最初は注射部位で、その後、それに接続されている他の領域に広がった。合成タウ原線維は明らかに、身体自身のタウをねじり、不正確に折りたたむことを強制する可能性があると研究者らは結論づけている。
今後のさらなる研究で、病気のタウタンパク質がどのようにして健康なタウタンパク質に自分の意志を正確に押し付けるかが明らかにされるはずだ。研究者らはまた、タウが脳内に広がるパターンがアルツハイマー病治療に新たなアイデアを提供することを期待している。さらに、タウと安ベータの伝染性の性質は、明らかに多くの神経変性疾患の基礎となっている概念であることがますます明らかになりつつあります。パーキンソン病やハンチントン病でも、欠陥のあるタンパク質は、独自のモデルに基づいて他のタンパク質を改造できるようです。これが確認されれば、本質的な疑問に焦点が当たることになるだろう：BSEやクールーなどと同じように、これらの病気は伝染する可能性があるのだろうか？さまざまな専門家によると、これまでのところその証拠はありませんが、まだ排除することはできません。
