プロテアーゼ阻害剤は通常、同様の構造を持っています。これらは、酵素の活性中心と反応してその機能をブロックする反応基を持っています。阻害剤のより大きな分子部分は、プロテアーゼに容易に結合できるように構成されています。プロテアーゼ阻害剤を設計する場合、現在ではペプチドがリード構造として主に使用されています。しかし、これらの小さなタンパク質分子は、特に胃腸管内では安定していないため、医薬品としてはあまり適していません。
ヴュルツブルクの科学者らは現在、ペプチドをペプチド様物質で置き換えることによって阻害剤の安定性を高めたいと考えている。新しい作用機序を持つ阻害剤を生成することも可能かもしれません。個々のシステインプロテアーゼを標的とした阻害剤を開発するために、研究者らは、さまざまなプロテアーゼの表面構造（いわゆる基質結合ポケット）のわずかな違いを利用しようとしています。
科学者が実験で開発した物質は、単離されたプロテアーゼですぐにテストできます。これにより、構造効果関係の即時分析が可能になります。細胞培養実験（細胞毒性試験）や動物実験も計画されている。このプロジェクトは、ドイツ研究財団、化学産業基金、連邦研究省によって支援されています。
タンパク質分解酵素の働きを妨げる薬剤は、過去に何度か証明されており、20 年前には高血圧治療の新しい概念となり、1996 年にはエイズの治療に決定的な進歩をもたらしました。
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